Nitrogenasa: la enzima que nos provee de nitrógeno

Aquí está el problema:
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Casi todas las moléculas de nuestro cuerpo contienen nitrógeno (N). Hay N en los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas, en nuestro material genético, en las moléculas que transportan energía dentro del cuerpo, pero ¿de dónde conseguimos el nitrógeno que consumimos? Bueno, hay mucho nitrógeno a nuestro alrededor: especialmente en la atmósfera, cerca del 78% de ésta son moléculas diatómicas de N2. Pero lo cierto es que no usamos el nitrógeno atmosférico directamente. Lo inhalamos y enseguida lo exhalamos. Parte se disuelve en nuestra sangre, da un paseo y vuelve a salir sin habernos ayudado ni dañado.
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Todos los animales obtenemos nuestro nitrógeno de las plantas. Ellas por su parte lo obtienen de dos fuentes: del amoniaco (NH3) y de los nitratos (NO3-) del suelo o de microorganismos. Aunque, las plantas superiores tampoco pueden “fijar” nitrógeno de la atmósfera; obtienen el nitrógeno de fuentes naturales o de fertilizantes químicos. Algunas de las fuentes naturales son los minerales, las plantas y animales en descomposición, así como los nitratos producidos por descargas eléctricas que bajan con la lluvia ácida. Pero, el más extraordinario fijador de nitrógeno es un tipo de bacteria que vive en los nódulos de las raíces de las plantas leguminosas, en una relación simbiótica con ellas. Las leguminosas pueden fijar grandes cantidades de nitrógeno gaseoso, o mejor dicho, la bacteria que coexiste con ellas puede hacerlo.

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Pero ¿cómo lo hace la bacteria?

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Ellas tienen (y nosotros no) una enzima, que convierte el N2 a NH3. Las enzimas son proteínas, largos conglomerados de aminoácidos diferentes que tienen en conjunto una geometría y función específica. Existe por lo regular un sitio activo donde cada enzima lleva a cabo la tarea en cuestión. Esta enzima es la nitrogenasa, llamada así en virtud de su sustrato. Y lo divertido de todo esto es que en su parte interior nos tiene una sorpresa, y es que además de los aminoácidos comunes que forman parte de todas las enzimas, posee en su sitio activo un cúmulo de azufre y dos tipos de átomos metálicos: hierro y molibdeno.

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El hierro se encuentra en la hemoglobina y en otras moléculas biológicas, pero, ¿y el molibdeno? ¿Qué está haciendo el Mo en un sistema biológico? Y en uno ¡Tan importante! Porque sin esos átomos de molibdeno, el nitrógeno no sería fijado por las bacterias. ¿En que arreglo geométrico se encuentran en Fe y Mo? ¿Cómo hacen tan eficientemente lo que todas las otras complejas enzimas en nuestro cuerpo no pueden? Hasta 1992 no teníamos ni la más vaga idea. Y no era por no intentarlo. Una intensa competencia internacional se ha establecido en la búsqueda de la nitrogenasa.

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Otros científicos se están concentrando en el cúmulo de Mo-Fe-S en el sitio activo de la monstruosa proteína, pues la masa molar de está es de 291,000 g/mol. Los químicos están sintetizando moléculas de hierro, molibdeno y azufre en el laboratorio con la finalidad de que la actividad de la nitrogenasa pueda ser modelada por moléculas más pequeñas. Algunos estaban cerca, pero ninguno resultó correcto; pero en el verano de 1992, luego de una década de trabajo, Douglas Rees y sus colaboradores del Instituto Tecnológico de California (Caltech), propusieron una estructura para el cúmulo activo de Mo-Fe-S basados en medidas de difracción de rayos X.

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Pero no ha habido gran avance hasta ahora… de hecho, la denominada “estructura proteínica del siglo” es un misterio, reto de las investigaciones bioquímicas, bioinorgánicas e inorgánicas. Espero que pronto se descubra el misterio de la nitrogenasa (Cotton, ¿Dónde estás?).